Miozyna - białko proste; wchodzi w skład białek motorycznych. Występuje w komórkach mięśniowych i niemięśniowych.

Budowa i właściwości miozyny
Wszyscy "członkowie" nadrodziny miozyn pełnią ważną funkcję. Charakteryzują się podobną budową strukturalną, a także planem tej budowy. Cząsteczka miozyn jest złożona z łańcucha ciężkiego oraz lekkiego. Łańcuch ciężki składa się z trzech głównych domen. Pierwsza jest motoryczna, zawiera motywy IQ oraz C-końcowe. Domena zawiera motywy IQ (szyjka) i stanowi miejsce wiązania łańcucha lekkiego do łańcucha ciężkiego. Wraz z domeną motoryczną wiąże się w główkę miozyny. Głowa, główny i najważniejszy element ciała, również u miozyn pełni podstawową, jak też kluczową rolę. Miozyna wiąże i hydrolizuje ATP. Energia pochodzi z tej reakcji i umożliwia bliskie, a czasem i dość dalekie, wędrówki miozyn po rozmaitych szlakach wewnątrz komórki, które są wyznaczane przez filamenty aktynowe. C-końcowa część cząsteczki jest z kolei domeną, która jest bardzo zróżnicowana i tworzy tzw. ogon. Jest różnorodna i dlatego umożliwia miozynom przenoszenie różnych typów ładunków, a przez to spełniania licznych funkcji.
Jest heteroheksamerem, który zbudowany jest z dwóch łańcuchów ciężkich, które tworzą pałeczkowatą część białka.
Poprzez niektóre części białka, następuje ich skręceniu w superhelisę. Z kolei globularne zakończenia obu łańcuchów ciężkich łączą się w dwie tzw. głowy. W obrębie łańcuchów znajdują się po dwa łańcuchy lekkie. Cząsteczki miozyny czasami polimeryzują w miofilamenty grube (→ miofilamenty, → sarkomer). Interakcje miozyny z aktyną filamentów cienkich odpowiedzialne są za pewne zjawiska ruchu, w tym także skurcz mięśnia.

Znaczenie miozyny
Główną funkcją miozyny jest utrzymywanie mięśni gładkich w odpowiednim napięciu. Miozyna wchodząc w skład kurczliwych włókien grubych w komórkach, zwłaszcza w mięśniach bierze czynny udział w konstrukcji sarkomeru, który składa się z włókien cienkich (włókna te zawierają aktynę), grubych oraz elastyny.
Jest to jedne z pierwszych białek o poznanej sekwencji aminokwasów, sekwencji mRNA, a także oznaczonej konformacji przestrzennej łańcucha polipeptydowego. Mniej więcej takie same włókna białkowe biorą udział w procesie kariokinezy, tym samym separując chromosomy przyczepione do telomerów w kierunku centromerów.
Jedną z licznych funkcji miozyn niekonwencjonalnych jest transportowa wewnątrzkomórkowa.
Miozyna bierze także udział w wewnątrzkomórkowej organizacji i ma swój udział w wystawianiu bogatych w aktynę struktur na powierzchni komórki. Ponadto wiąże się z błoną komórkową i przesuwa ją w stosunku do filamentów aktynowych kory komórkowej, Skutkiem tego jest deformowanie lub rozciąganie błony i zmienianie jej kształtu.
Inny rodzaj miozyny dąży angażuje się w transport melanosomów, czyli ziaren, które są otoczone błoną zawierających pigmenty.
U ludzi, jak i u myszy melanosomy powstają w melanocytach dokładnie pod powierzchnią skóry. Są dostarczane do keratynocytów, które tworzą skórę oraz futro. Miozyna połączona jest z powierzchnią melanosomów, która umożliwia ich ruch wzdłuż filamentów aktynowych. Należy zwrócić uwagę na wyniki myszy z mutacją w genie kodującym miozynę (mutacja dilute) melanosomy, które nie są w wystarczającej ilości dostarczane do keratynocytów. Skutkiem tego jest defekt w ich zabarwieniu.
Uczestniczy w transporcie pęcherzyków synaptycznych w neuronach oraz organelli komórkowych - mitochondriów w drożdżach. Miozyna z Drosophila powoduje transport organelli w cytoplazmie żywych embrionów.
W początkach lat 90. zaczęły pojawiać się stwierdzenia o możliwościach oddziaływania miozyn niekonwencjonalnych z cytoszkieletem mikrotubularnym. Okazało się, iż organelle na swej powierzchni posiadają zarówno mizynę V, jak i kinezynę, czyli białko motoryczne poruszające się po mikrotubulach. Na tej podstawie stwierdzono, iż białka te współpracują ze sobą w transporcie wielu organelli komórkowych. Konwencjonalna kinezyna występuje u ludzi razem z miozyną V na melanocytach. Łączą się one za pomocą swych C- końcowych fragmentów łańcuchów ciężkich i razem wiążą ten sam "cargo". Podczas transportu zawsze tylko jedno z białek jest aktywne, w zależności wzdłuż jakiego filamentu transportowany jest ładunek. Przykładem może być transport pęcherzyków wzdłuż aksonu. Na długim dystansie jest on transportowany przez kinezynę wzdłuż mikrotubul, które w dużej ilości występują w aksonie. Z kolei w korze podbłonowej mikrotubule są zastępowane przez filamenty aktynowe, które przejmują rolę transportu pęcherzyka. Miozyna V staje się aktywna i przenosi pęcherzyk, już z dużo mniejszą prędkością, do kolbek synaptycznych lub stożków wzrostu neurytów. Poza tym miozyny mogą również pełnić rolę pomocniczą dla kinezyn w przesuwaniu mikrotubul ku krawędziom wiodącym komórki, a także sieciować mikrotubule z filamentami aktynowymi przyłączonymi poprzez białka wiążące cytoszkielet do błony komórkowej.

Ciekawostki
W połowie lat 60. odkryto, że miozyny nie są charakterystyczne jedynie dla komórek eukariotycznych zwierzęcych, ale występują również w roślinach. Natomiast w latach 90. badano już różnorodne organizmy roślinne od glonów, aż po rośliny wyższe pod względem różnych izoform miozyn. Znanych jest około 30 genów roślinnych, które kodują białka należące do trzech rodzin: VIII,XI i XIII. Zwraca się uwagę na poszczególne rośliny, które występują jako przedstawiciele tylko dwóch rodzin – i to przeważnie VIII i XI. Miozyna XIII została odkryta u Acetabularia. Można ją spotkać w formie dwóch izoform.