KFD.PL: Białko - ogólne informacje - Forum KFD.pl

Białka - wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty; zbudowane z reszt aminokwasów, które połączone są ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują w organizmach żywych oraz wirusach. Synteza białek odbywa się w specjalnych organellach komórkowych, które nazywamy rybosomami.

Z reguły liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka zbudowana jest z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).
Podstawowymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Co2+ i inne.
Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Prawie wszystkie białka (są to tzw. białka złożone lub proteidy) mają dołączone do reszt aminokwasowych inne cząsteczki. Pewna zasadą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych możliwe jest dołączanie wielu różnych związków organicznych, które pełnią funkcje koenzymów oraz jony metali.

Budowa i właściwości białek
Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy wygląda jak unoszącą się swobodnie w roztworze "nitka", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce- kłębek statystyczny). Ulega procesowi tzw. zwijania białka (ang. protein folding) i tworzy mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacją białka "natywną". Cząsteczki ulegające zwinięciu do takiej struktury, pełnią rolę biochemiczną. Każde białko ma swoją właściwą rolę do odegrania

Patrząc na skalę przestrzenną pełnej struktury białka występują cztery poziomy:
1. Struktura pierwszorzędowa białka- struktura pierwotna - określana przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym.
2. Struktura drugorzędowa białka - lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch blisko siebie leżących cząsteczek w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:
- helisę - gł. helisę alfa (ang. α helix)
- beta kartka (struktura beta-fałdowa) tworzące "pofałdowane kartki" (ang. β sheet)
- beta zakręt (pętle omega) (ang. turn)
3. Struktura trzeciorzędowa białka - wzajemne położenie elementów zaliczanych do struktury drugorzędowej, które są stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-. Powstają one między dwiema resztami cysteiny, dwoma resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.
4. Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka, które zbudowane jest z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz takich, które zawierają struktury niebiałkowe:
- glikoproteidy – zawierają w swoim składzie cukier
- lipoproteidy – zawierają lipidy
- nukleoproteidy – zawierają pewien kwas nukleinowy
- chromoproteidy – zawierają barwnik; np. hemoglobina przybiera czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi znajduje się jeszcze barwnik - hem
- fosfoproteidy – zawierają resztę kwasu fosforowego.

Właściwości białka
Białka nie mają charakterystycznej dla siebie odpowiedniej temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu białka w roztworze, zwłaszcza w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji (ścinanie się włókien białka) – zmiana struktury sprawia, że białka nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Powodem tego procesu jest nieodwracalna utrata trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Dlatego też, dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę zwaną liofilizacji. Jest to proces odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem.
Denaturacja białek zachodzi pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromieniowania. Wyjątkiem są proste białka, które ulegają procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji. Oczywiście po usunięciu czynnika, który denaturację wywołał. Niewielka część białek podlega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze. Proces wysalania jest w większej części przypadków w pełni odwracalny i umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek.

Białka z reguły są rozpuszczalne w wodzie.
Do białek nierozpuszczalnych w wodzie można zaliczyć tzw. białka fibrylarne, które występują w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna), czy też w mięśniach (miozyna).
Poszczególne białka mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, a jeszcze inne również w rozpuszczalnikach organicznych. Z kolei na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze. Małe stężenie soli ma wpływ dodatni na rozpuszczalność białek. Natomiast przy większym stężeniu dochodzi do uszkodzenia otoczki solwatacyjnej. Wszystko to powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces nie narusza struktury białka i jest procesem odwracalnym, który nazywa się wysalaniem białek.
Istotną właściwością białek jest zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt taki nazywamy hydratacją.
Białka mają charakter dwojaki - obecność zasadowych grup NH2 oraz kwasowych COOH. To pH roztworu wpływa na zachowanie białek w roztworze zasadowym jak kwasy lub jak zasady w roztworze kwaśnym. Dlatego też, białka pełnią rolę bufora, który stabilizuje pH, np. krwi. Różnica pH nie powinna być jednak znaczna, gdyż białko mogłoby ulec denaturacji. Wypadkowy ładunek białka jest zależny od ilości aminokwasów kwaśnych oraz zasadowych występujących w cząsteczce. Wartość pH, gdzie ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się nazywa się punktem izoelektrycznym białka.

Białka dzięki swoim właściwościom fizykochemiczne odgrywają ważną rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą czynny udział w katalizowaniu różnych przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą również w transporcie wielu drobnych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu). Są przeciwciałami, a także biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe.
Białka pełnią funkcję mechaniczno- strukturalną. Zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają dość nietypowe i nieznane aminokwasy. To właśnie one uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (ponad 100)połączone są ze sobą wiązaniami peptydowymi, które tworzy łańcuch polipeptydowy. Wyróżnia się dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), natomiast na drugim niezablokowana grupa karboksylowa (C-koniec).
Podział białek
Białka dzielone są ze względu na budowę i skłodnosnie Występują białka proste i złożone.
Białka proste – zbudowane z aminokwasów. Dzielimy je na takie grupy jak:
- protaminy
- histony
- albuminy - białka obojętne
- globuliny
- skleroproteiny

Grupy białek złożonych:
- chromoproteiny – są złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza), które zawierają układ hemowy oraz flawoproteiny
- fosfoproteiny - zawierają mniej więcej 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek można zaliczyć: kazeinę mleka, witelinę żółtka jaj, ichtulinę ikry ryb
- nukleoproteiny - zawierają białka zasadowe i kwasy nukleinowe
- lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami lub kwasami tłuszczowymi
- glikoproteiny - ich grupą prostetyczną są cukry, należą tu mi?dzy innymi mukopolisacharydy (ślina) Glikoproteidy występują w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
-metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu typu miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden oraz kobalt. Atomy metalu tworzą grupę czynną wielu enzymów.
Białka można również podzielić ze względu na właściwości odżywcze - wyróżnia się białka doborowe i niedoborowe.
Białka doborowe (czyli pełnowartościowe) – mają w swoim składzie wszystkie aminokwasy egzogenne. Do takich białek można zaliczyć np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa.
Białka niedoborowe (Niepełnowartościowe) – brakuje w nich choćby jednego aminokwasu egzogennego. Do takich białek można zaliczyć kolagen i żelatynę.

Występowanie białka
Do dobrych źródeł białka można zaliczyć jaja, mleko i jego przetwory, sery twarogowe i żółte oraz mięso zwierząt hodowlanych, drobiu i ryb.
Mleko i jaja zapewniają odpowiedni wzrost i rozwój młodych organizmów. Te produkty są zalecane w żywieniu niemowląt, dzieci oraz ludzi w wieku podeszłym, a także starczym. Są podstawowym składnikiem wielu diet hiperalimentacyjnych, które są stosowane w stanach niedożywienia dla szybkiego uzupełnienia istniejących już niedoborów żywieniowych.
Mleko zawiera 1-3% białka, natomiast zawartość tego składnika w serach twarogowych waha się i wynosi od 16 do 21%. W serach żółtych od 16 do 31%.
Jaja są doskonałym źródłem białka o najwyższej wartości odżywczej (13%) i innych składników odżywczych. Zawierają dużo lipidów(dodatkowo zawierają cholesterol).
Mięso zwierząt rzeźnych jest podstawowym źródłem białka w krajach rozwiniętych. Zawartość białka w:
- wieprzowinie wynosi 15-21%
- wołowinie 16-21%
- cielęcinie 18-23%
- baraninie 17-20%
- podroby 11-17% - są bogatsze w witaminy i składniki mineralne; mają wysoką zawartość cholesterolu i kwasów nukleinowych
- drób zawiera 18-23%

Zawartość białka w mięsie ryb jest dość podobna do zawartości tego składnika w mięsie zwierząt rzeźnych (16-19%) Po obróbce termicznej (pieczenie na ruszcie czy grillu, smażenie) na skutek ubytku wody zawartość białka w mięsie drobiu i rybach mogłaby ulec zwiększeniu do 30%.

Produkty roślinne zawierają 1-2% białka. Przykładem może być groszek zielony, który zawiera 6% białka, a brukselka 5%. Wyjątek stanowią suszone nasiona strączkowe zawierające 21-25% białka (do tych roślin zalicza się groch, fasola, soczewica, soja). W krajach azjatyckich soja i jej przetwory są głównym źródłem białka. Większy odsetek białka występuje w orzechach.
W produktach zbożowych zawartość białka określa się w granicach 7-14%. Ich spożycie jest duże, dlatego są one bardzo ważnym źródłem białka w żywieniu mieszkańców wszystkich kontynentów.

Znaczenie białek
Białka spełniają bardzo ważne funkcje w organizmie człowieka. Białka stanowią jeden z głównych składników pokarmowych. Są one materiałem, który jest zużywany do budowy tkanek każdego organizmu żywego. Funkcje białek:
- kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów
- transport - hemoglobina, transferyna
- magazynowanie - ferrytyna
- kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce
- ruch uporządkowany - skurcz mięśnia, ruch - np. aktyna, miozyna
- wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych
- bufory
- kontrola wzrostu i różnicowania
- immunologiczna - np. immunoglobuliny
- budulcowa, strukturalna - np. &-keratyna, elastyna, kolagen
- przyleganie komórek (np. kadheryny)
- regulatorowa - regulowanie przebiegu procesów biochemicznych - np. hormon wzrostu, insulina.

Dzieci,które w diecie nie maja odpowiedniej ilości białka i kalorii wykazują o wiele słabszy rozwój psychiczny oraz fizyczny. Braki białka w diecie są niebezpieczne także dla osób dorosłych. Podobnie jak u dzieci niedomiar białka zaburza cały szereg czynności, które w organizmie odpowiadają za wydolność psychiczną oraz fizyczną. Ludzie odżywiający się niezdrowo częściej chorują są ospali i dość szybko się męczą.
Niebezpieczne dla organizmu jest zjadanie zbyt dużych ilości białek, zwłaszcza tych, które mają pochodzenie zwierzęce. Jeśli przekroczone zostanie należne (fizjologiczne)zapotrzebowanie organizmu na białko, należy liczyć się z tym, że nasz organizm się zbuntuje. Nadmiar białek jest w 50 % przyczyną uszkodzenia układu wydalniczego, a zwłaszcza nerek oraz wielu zmian w funkcjonowaniu układu pokarmowego( zwłaszcza wątroby).